Аминокислоты, белки
-аминогруппами соседних аминокислотных остатков Белковая молекула может состоять из одной или нескольких цепей, содержащих от 50 до нескольких сотен (иногда –более тысячи) аминокислотных остатков. Молекулы, содержащие менее 50 остатков часто относят к пептидам . В состав многих молекул входят остатки цистина, дисульфидные связи которых ковалентно связывают участки одной или нескольких цепей. В нативном состоянии макромолекулы белка обладают специфичной конформацией. Характерная для данного белка конформация определяется последовательностью аминокислотных остатков и стабилизируется водородными связями между пептидными и боковыми группами аминокислотных остатков, а также гидрофобными и электростатическими взаимодействиями.
Различают четыре уровня организации белковых молекул.
Первичной структурой
называют последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Все белки различаются по первичной структуре, потенциально их возможное число практически неограничено.
Вторичная структура
белка – это 
-спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счет водородных связей между группами: ―C― и ―N―
.
║ ║
O H
В одном витке спирали обычно содержится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали – 0,544 нм.
Под третичной структурой
белка понимают расположение его полипептидной цепи в пространстве. Существенное влияние на формирование третичной структуры оказывают размер, форма и полярность аминокислотных остатков. Третичная структура многих белков составляется из нескольких компактных глобул, называемых доменами. Между собой домены обычно бывают связаны тонкими перемычками – вытянутыми полипептидными цепями.
Термин четвертичная структура
относится к макромолекулам, в состав которых входит несколько полипептидных цепей (субъединиц), не связанных между собой ковалентно. Между собой эти субъединицы соединяются водородными, ионными, гидрофобными и другими связями. Примером может служить макромолекула гемоглобина.
Понятие о ферментах.
Катализ многочисленных биохимических реакций, протекающих в растительных и животных организмах и их клетках, так же как и в одноклеточных микроорганизмах, совершается ферментами (энзимами).
Ферменты представляют, собой вещества или чисто белковые структуры, или протеиды-белки, связанные с небелковой простетической группой. Число уже известных ферментов очень велико. Считают, что одна клетка бактерии использует до 1000 разных ферментов. Однако лишь для не многих установлено строение. Примерами чисто белковых ферментов могут служить протеолитические ферменты пищеварения, такие как пепсин и трипсин. Известны случаи, когда один и тот же белок несет в организме и структурную и ферментную функцию. Примером служит белок мышц миозин, каталитически разлагающий аденозинтрифосфат – реакция, в данном случае дающая энергию сокращения мышцы.
Витамины – группы веществ обычно довольно сложной структуры, часто очень далеких химически друг от друга и объединяемых только по биологическому признаку. Это – требуемые в микроколичествах, но совершенно необходимые составные части пищи, недостаток которых вызывает болезнь, а отсутствие – гибель организма. Используя витамины(но не только их), организм человека и животных и строит свои ферменты. Одно и тоже вещество, служащее для организмов одного вида витамином, для других организмов может и не быть витамином по двум причинам: либо он может его синтезировать сам. Так аскорбиновая кислота – витамин для человека, но для крысы она не является витамином, так как организм крысы создает ее из глюкозы. Некоторые витамины имеют весьма универсальный характер и необходимы всем организмам – от одноклеточных(дрожжей и бактерий) до человека. Зеленые растения способны производить все свои вещества из минеральных исходных веществ и CO2 и, следовательно, не нуждаются в витаминах.
Смотрите также
Металлы жизни
...
Витамины
...
Кислоты
Цель: познакомить учащихся с органическими и неорганическими кислотами,
присутствующими вокруг нас; подробно рассмотреть строение и свойства
неорганических кислот; научить работать с научной ...