Спектры некоторых практически важных природных хромофоров. Аминокислоты и белки

Информация для студентов / Экспериментальные данные и закономерности спектров соединения хромофоров / Спектры некоторых практически важных природных хромофоров. Аминокислоты и белки

Вид спектров аминокислот определяется природой их боковых цепей. Ни одна из аминокислот не поглощает в видимой области и поэтому в отсутствие дополнительных хромофоров все белки бесцветны (не окрашены).

Аминокислоты с ароматическими заместителями в боковых цепях, в частности, триптофан и тирозин (рис. F6) ответственны за поглощение белков в области ниже 300 нм. Благодаря присутствию тирозина и триптофана поглощение белков максимально вблизи 280 нм. Это позволяет проводить оценочное определение концентрации белков в очищенных образцах или образцах, не содержащих других компонентов, поглощающих в этой области. Для количественного определения белков после элюирования с хроматографической колонки используется именно поглощение при 280 нм.

Смотрите также

Колебательные спекторы бета-дикетонатов палладия (II) и их интерпретация
...

Список сокращений
1. БЕ – буферная емкость. 2. БР – блок подготовки и закачки реагента. 3. БРХ – блок реагентного хозяйства. ...

Полимеры, содержащие 6-метилурацил и его производные
Исследовано влияние 6-метилурацила и некоторых его производных на радикальную полимеризацию метилметакрилата. Синтезирован эпоксиакриловый олигомер на основе эпоксидсодержащих урацилов и ег ...