Спектры некоторых практически важных природных хромофоров. Аминокислоты и белки

Информация для студентов / Экспериментальные данные и закономерности спектров соединения хромофоров / Спектры некоторых практически важных природных хромофоров. Аминокислоты и белки

Вид спектров аминокислот определяется природой их боковых цепей. Ни одна из аминокислот не поглощает в видимой области и поэтому в отсутствие дополнительных хромофоров все белки бесцветны (не окрашены).

Аминокислоты с ароматическими заместителями в боковых цепях, в частности, триптофан и тирозин (рис. F6) ответственны за поглощение белков в области ниже 300 нм. Благодаря присутствию тирозина и триптофана поглощение белков максимально вблизи 280 нм. Это позволяет проводить оценочное определение концентрации белков в очищенных образцах или образцах, не содержащих других компонентов, поглощающих в этой области. Для количественного определения белков после элюирования с хроматографической колонки используется именно поглощение при 280 нм.

Смотрите также

Этиленгликоль
Спирты представляют собой соединения общей формулы ROH, в которых гидроксильная группа присоединена к насыщенному атому углерода. По номенклатуре ИЮПАК насыщенные спирты называют алканолами, ...

Химия элементов IБ группы
...

Гомологические и аналитические пары спектральных линий
При изменении температуры источника возбуждения спектра (ИВС) значительно изменяется интенсивность спектральных линий, поэтому в качестве аналитических пар спектральных линий используют гомологичес ...