Диолдегидратаза
Приведем вначале важнейшие данные, полученные за последние годы при исследовании диолдегидратазы, т. е. фермента, катализирующего превращение этандиола-1,2, и пропандиола-1,2, соответственно, в ацетальдегид и пропионовый альдегиды. Оказалось, что один и тот же фермент способен катализировать превращение и этандиола-1,2 и пропандиола-1,2 в соответствующие альдегиды. Примечательной особенностью этого фермента, как и всех остальных аденозилкобаламин-зависимых ферментов, явилось то, что окончание реакции сопровождается деструкцией и высвобождением кофермента из фермент-коферментного комплекса.
Диолдегидратаза представляет собой белок с мол. массой 250000 с единственным активным центром содержащим аденозилкобаламин. Хроматография позволяет разделить фермент на две субъединицы с разными молекулярными массами. Каждая из субъединиц неактивна, рекомбинация их приводит к восстановлению активности. Весьма важным и, по-видимому, общим свойством всех аденозилкобаламин-ферментов, является чувствительность диолдегидратазы к сульфгидрильным ингибиторам. Образование тройного ферментного комплекса (апофермент-АденозилКобаламин-пропандиол-1,2) полностью защищает фермент от действия ртутьсодержащих ингибиторов. Это позволяет утверждать, что HS-группа (или группы) фермента может иметь большое значение для проявления биокаталитической активности. Важно подчеркнуть, что защищающим действием, помимо аденозилкобаламина, обладают и другие Кобаламины (CN-Кобаламин, метилкобаламин), введение которых в ферментный комплекс вместо кофермента приводит к его инактивации. Тем не менее расщепление такого комплекса после обработки SH-соединением и последующая реконструкция с аденозилкобаламином вновь восстанавливает активность. Изучение химической модификации этого фермента выявило большое значение различных аминокислотных остатков в активном центре фермента. Так оказалось, что один остаток аргинина на моль фермента является необходимым для проявления каталитической активности диолдегидратазы. Наконец, недавно было продемонстрировано значение другой основной аминокислоты – лизина для проявления ферментативной активности. Остаток лизина, важный для обеспечения активной олигомерной структуры фермента и связывания аденозилкобаламина, локализован в низкомолекулярной субъединице. Остатки основных аминокислот обеспечивают ионное взаимодействие между субъединицами.
Смотрите также
Эксплуатационные свойства судового маловязкого и тяжелых моторных
топлив
Настоящий
раздел содержит краткую характеристику лабораторных методов, разработанных в
ЦНИИ морского флота (г. Санкт-Петербург) и позволяющих проводить сравнительную
оценку опытных и эталонных об ...
Апельсиновое масло
Растительные эссенции,
эфирные (ароматические) масла – это природные вещества, обладающие сильным
действием и имеющие различные полезные свойства. Они хорошо впитываются, что
немаловажно в ...
Автоматизация производства
Для стабильной работы спроектированной печи,
необходимо установить измерительные приборы рис. 45, что позволит следить и
управлять процессами происходящими в печи. Для этого необходимо установить
т ...