Диолдегидратаза
Приведем вначале важнейшие данные, полученные за последние годы при исследовании диолдегидратазы, т. е. фермента, катализирующего превращение этандиола-1,2, и пропандиола-1,2, соответственно, в ацетальдегид и пропионовый альдегиды. Оказалось, что один и тот же фермент способен катализировать превращение и этандиола-1,2 и пропандиола-1,2 в соответствующие альдегиды. Примечательной особенностью этого фермента, как и всех остальных аденозилкобаламин-зависимых ферментов, явилось то, что окончание реакции сопровождается деструкцией и высвобождением кофермента из фермент-коферментного комплекса.
Диолдегидратаза представляет собой белок с мол. массой 250000 с единственным активным центром содержащим аденозилкобаламин. Хроматография позволяет разделить фермент на две субъединицы с разными молекулярными массами. Каждая из субъединиц неактивна, рекомбинация их приводит к восстановлению активности. Весьма важным и, по-видимому, общим свойством всех аденозилкобаламин-ферментов, является чувствительность диолдегидратазы к сульфгидрильным ингибиторам. Образование тройного ферментного комплекса (апофермент-АденозилКобаламин-пропандиол-1,2) полностью защищает фермент от действия ртутьсодержащих ингибиторов. Это позволяет утверждать, что HS-группа (или группы) фермента может иметь большое значение для проявления биокаталитической активности. Важно подчеркнуть, что защищающим действием, помимо аденозилкобаламина, обладают и другие Кобаламины (CN-Кобаламин, метилкобаламин), введение которых в ферментный комплекс вместо кофермента приводит к его инактивации. Тем не менее расщепление такого комплекса после обработки SH-соединением и последующая реконструкция с аденозилкобаламином вновь восстанавливает активность. Изучение химической модификации этого фермента выявило большое значение различных аминокислотных остатков в активном центре фермента. Так оказалось, что один остаток аргинина на моль фермента является необходимым для проявления каталитической активности диолдегидратазы. Наконец, недавно было продемонстрировано значение другой основной аминокислоты – лизина для проявления ферментативной активности. Остаток лизина, важный для обеспечения активной олигомерной структуры фермента и связывания аденозилкобаламина, локализован в низкомолекулярной субъединице. Остатки основных аминокислот обеспечивают ионное взаимодействие между субъединицами.
Смотрите также
Расчет проектной себестоимости продукции.
В
курсовом проекте в зависимости от характера продукции, выпускаемой
проектируемым объектом, рассчитывается ее полная или производственная
себестоимость, или внутрицеховые затраты по данному переде ...
Третья группа периодической системы
Атомы элементов данной группы содержат во внешнем слое
максимально по три электрона. Поэтому тенденция к дальнейшему присоединению
электронов (с пополнением внешнего слоя до октета) не может быть д ...
Самораспространяющийся высокотемпературный синтез
СВС - это разновидность горения, в котором
образуются ценные твердые вещества, путем перемещения волны химической реакции
по смеси реагентов с образованием твердых конечных продуктов, провод ...